SitesBLAST
Comparing 3608443 Dshi_1839 glutamine synthetase, type I (RefSeq) to proteins with known functional sites using BLASTp with E ≤ 0.001.
Or try Sites on a Tree, PaperBLAST, Conserved Domains, or compare to all protein structures
Found 20 (the maximum) hits to proteins with known functional sites (download)
P0A1P6 Glutamine synthetase; GS; Glutamate--ammonia ligase; Glutamine synthetase I beta; GSI beta; EC 6.3.1.2 from Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (see 4 papers)
62% identity, 100% coverage: 1:468/468 of query aligns to 1:469/469 of P0A1P6
P0A9C5 Glutamine synthetase; GS; Glutamate--ammonia ligase; Glutamine synthetase I beta; GSI beta; EC 6.3.1.2 from Escherichia coli (strain K12) (see 3 papers)
62% identity, 100% coverage: 1:468/468 of query aligns to 1:469/469 of P0A9C5
- M1 (= M1) modified: Initiator methionine, Removed
- Y398 (= Y397) modified: O-AMP-tyrosine
1fpyA Crystal structure of glutamine synthetase from salmonella typhimurium with inhibitor phosphinothricin (see paper)
62% identity, 100% coverage: 2:468/468 of query aligns to 1:468/468 of 1fpyA
- binding adenosine-5'-diphosphate: G127 (= G128), E129 (= E130), E207 (≠ D208), T223 (≠ L223), F225 (= F225), H271 (≠ N271), S273 (= S273), R355 (= R355), E357 (= E357)
- binding manganese (ii) ion: E129 (= E130), E131 (= E132), E212 (= E213), E220 (= E220), H269 (= H269), E357 (= E357)
- binding phosphinothricin: E131 (= E132), E212 (= E213), G265 (= G265), H269 (= H269), R321 (= R321), E327 (= E327), R359 (= R359)
1f1hA Crystal structure of glutamine synthetase from salmonella typhimurium with thallium ions (see paper)
62% identity, 100% coverage: 2:468/468 of query aligns to 1:468/468 of 1f1hA
- binding adenosine-5'-diphosphate: E129 (= E130), E207 (≠ D208), H210 (= H211), E220 (= E220), T223 (≠ L223), F225 (= F225), H271 (≠ N271), S273 (= S273), R355 (= R355)
- binding manganese (ii) ion: E129 (= E130), E131 (= E132), E212 (= E213), E220 (= E220), H269 (= H269), E357 (= E357)
2lgsA Feedback inhibition of fully unadenylylated glutamine synthetase from salmonella typhimurium by glycine, alanine, and serine (see paper)
58% identity, 100% coverage: 2:468/468 of query aligns to 1:445/445 of 2lgsA
- binding glutamic acid: E125 (= E132), N258 (= N264), G259 (= G265), G261 (= G267), H263 (= H269), R315 (= R321), R349 (= R359)
- binding manganese (ii) ion: E123 (= E130), E125 (= E132), E206 (= E213), E214 (= E220), H263 (= H269), E347 (= E357)
1lgrA Interactions of nucleotides with fully unadenylylated glutamine synthetase from salmonella typhimurium (see paper)
58% identity, 100% coverage: 2:468/468 of query aligns to 1:445/445 of 1lgrA
- binding adenosine monophosphate: E201 (≠ D208), T217 (≠ L223), F219 (= F225), H265 (≠ N271), S267 (= S273), R345 (= R355)
- binding manganese (ii) ion: E123 (= E130), E125 (= E132), E206 (= E213), E214 (= E220), H263 (= H269), E347 (= E357)
P77961 Glutamine synthetase; GS; Glutamate--ammonia ligase; Glutamine synthetase I beta; GSI beta; EC 6.3.1.2 from Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa)
58% identity, 99% coverage: 6:468/468 of query aligns to 8:473/473 of P77961
- E134 (= E132) binding
- E215 (= E213) binding
- E223 (= E220) binding
- E361 (= E357) binding
3ng0A Crystal structure of glutamine synthetase from synechocystis sp. Pcc 6803
57% identity, 99% coverage: 6:468/468 of query aligns to 6:465/465 of 3ng0A
- active site: D51 (= D51), E130 (= E130), E132 (= E132), E213 (= E213), E221 (= E220), H270 (= H269), R340 (= R339), E359 (= E357), R361 (= R359)
- binding phosphoaminophosphonic acid-adenylate ester: Y126 (= Y126), E130 (= E130), K209 (= K209), I224 (≠ L223), F226 (= F225), H272 (≠ N271), S274 (= S273), R340 (= R339), R345 (= R344), R357 (= R355)
- binding manganese (ii) ion: E130 (= E130), E132 (= E132), E213 (= E213), E221 (= E220), H270 (= H269), E359 (= E357), R361 (= R359)
4acfA Crystal structure of mycobacterium tuberculosis glutamine synthetase in complex with imidazopyridine inhibitor ((4-(6-bromo-3- (butylamino)imidazo(1,2-a)pyridin-2-yl)phenoxy) acetic acid) and l- methionine-s-sulfoximine phosphate.
52% identity, 99% coverage: 2:466/468 of query aligns to 2:473/475 of 4acfA
- active site: D51 (= D51), E130 (= E130), E132 (= E132), E216 (= E213), E224 (= E220), H273 (= H269), R344 (= R339), E363 (= E357), R365 (= R359)
- binding {4-[6-bromo-3-(butylamino)imidazo[1,2-a]pyridin-2-yl]phenoxy}acetic acid: Y126 (= Y126), F229 (= F225), H275 (≠ N271), Q276 (≠ M272), W279 (= W275), N356 (vs. gap), K358 (= K352), R361 (= R355)
- binding magnesium ion: E130 (= E130), E130 (= E130), E132 (= E132), E216 (= E213), E224 (= E220), E224 (= E220), H273 (= H269), E363 (= E357)
- binding l-methionine-s-sulfoximine phosphate: E130 (= E130), E132 (= E132), E216 (= E213), E224 (= E220), G269 (= G265), H273 (= H269), R326 (= R321), E332 (= E327), R344 (= R339), R365 (= R359)
3zxvA Crystal structure of mycobacterium tuberculosis glutamine synthetase in complex with tri-substituted imidazole inhibitor (4-(2-tert-butyl- 4-(6-methoxynaphthalen-2-yl)-1h-imidazol-5-yl)pyridin-2-amine) and l- methionine-s-sulfoximine phosphate (see paper)
52% identity, 99% coverage: 2:466/468 of query aligns to 2:473/475 of 3zxvA
- active site: D51 (= D51), E130 (= E130), E132 (= E132), E216 (= E213), E224 (= E220), H273 (= H269), R344 (= R339), E363 (= E357), R365 (= R359)
- binding magnesium ion: E130 (= E130), E130 (= E130), E132 (= E132), E216 (= E213), E224 (= E220), E224 (= E220), H273 (= H269), E363 (= E357)
- binding 4-(2-tert-butyl-4-(6-methoxynaphthalen-2-yl)-3h-imidazol-4-yl)pyridin-2-amine: Y126 (= Y126), G128 (= G128), F229 (= F225), H275 (≠ N271), S277 (= S273), K358 (= K352), R361 (= R355)
- binding l-methionine-s-sulfoximine phosphate: E130 (= E130), E132 (= E132), E216 (= E213), E224 (= E220), G269 (= G265), H273 (= H269), R326 (= R321), E332 (= E327), R344 (= R339), R365 (= R359)
3zxrA Crystal structure of mycobacterium tuberculosis glutamine synthetase in complex with tri-substituted imidazole inhibitor (3-(2-tert-butyl- 5-(pyridin-4-yl)-1h-imidazol-4-yl)quinoline) and l-methionine-s- sulfoximine phosphate. (see paper)
52% identity, 99% coverage: 2:466/468 of query aligns to 2:473/475 of 3zxrA
- active site: D51 (= D51), E130 (= E130), E132 (= E132), E216 (= E213), E224 (= E220), H273 (= H269), R344 (= R339), E363 (= E357), R365 (= R359)
- binding 3-(2-tert-butyl-5-(pyridin-4-yl)-1h-imidazol-4-yl)quinoline: G128 (= G128), F229 (= F225), H275 (≠ N271), S277 (= S273), R361 (= R355)
- binding magnesium ion: E130 (= E130), E130 (= E130), E132 (= E132), E216 (= E213), E224 (= E220), E224 (= E220), H273 (= H269), E363 (= E357)
- binding l-methionine-s-sulfoximine phosphate: E130 (= E130), E132 (= E132), E216 (= E213), E224 (= E220), H273 (= H269), R326 (= R321), E332 (= E327), R344 (= R339), R365 (= R359)
2bvcA Crystal structure of mycobacterium tuberculosis glutamine synthetase in complex with a transition state mimic (see paper)
52% identity, 99% coverage: 2:466/468 of query aligns to 2:473/475 of 2bvcA
- active site: D51 (= D51), E130 (= E130), E132 (= E132), E216 (= E213), E224 (= E220), H273 (= H269), R344 (= R339), E363 (= E357), R365 (= R359)
- binding adenosine-5'-diphosphate: E130 (= E130), E211 (≠ D208), K212 (= K209), N226 (≠ G222), F229 (= F225), H275 (≠ N271), S277 (= S273), R344 (= R339), R349 (= R344), R361 (= R355), E363 (= E357)
- binding magnesium ion: E130 (= E130), E130 (= E130), E132 (= E132), E216 (= E213), E224 (= E220), E224 (= E220), H273 (= H269), E363 (= E357)
- binding l-methionine-s-sulfoximine phosphate: E130 (= E130), E132 (= E132), E216 (= E213), E224 (= E220), G269 (= G265), H273 (= H269), R326 (= R321), E332 (= E327), R344 (= R339), R365 (= R359)
2whiA Crystal structure of mycobacterium tuberculosis glutamine synthetase in complex with a purine analogue inhibitor and l-methionine-s- sulfoximine phosphate. (see paper)
52% identity, 99% coverage: 2:466/468 of query aligns to 3:474/476 of 2whiA
- active site: D52 (= D51), E131 (= E130), E133 (= E132), E217 (= E213), E225 (= E220), H274 (= H269), R345 (= R339), E364 (= E357), R366 (= R359)
- binding 1-(3,4-dichlorobenzyl)-3,7-dimethyl-8-morpholin-4-yl-3,7-dihydro-1H-purine-2,6-dione: Y127 (= Y126), G129 (= G128), F230 (= F225), H276 (≠ N271), S278 (= S273), W280 (= W275), K359 (= K352), R362 (= R355)
- binding magnesium ion: E131 (= E130), E131 (= E130), E133 (= E132), E217 (= E213), E225 (= E220), E225 (= E220), H274 (= H269), E364 (= E357)
- binding l-methionine-s-sulfoximine phosphate: E131 (= E130), E133 (= E132), E217 (= E213), E225 (= E220), G270 (= G265), H274 (= H269), R327 (= R321), E333 (= E327), R345 (= R339), R366 (= R359)
- binding phosphate ion: E131 (= E130), R350 (= R344), E364 (= E357)
P9WN39 Glutamine synthetase; GS; Glutamate--ammonia ligase; Glutamine synthetase I beta; GSI beta; EC 6.3.1.2 from Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (see 5 papers)
52% identity, 99% coverage: 2:466/468 of query aligns to 5:476/478 of P9WN39
- E133 (= E130) binding
- E135 (= E132) binding
- E219 (= E213) binding
- E227 (= E220) binding
- H276 (= H269) binding
- E366 (= E357) binding
- Y406 (= Y397) modified: O-AMP-tyrosine; mutation to F: Unable to be adenylylated.
Sites not aligning to the query:
- 1 modified: Initiator methionine, Removed
1htoA Crystallographic structure of a relaxed glutamine synthetase from mycobacterium tuberculosis (see paper)
52% identity, 99% coverage: 2:466/468 of query aligns to 4:475/477 of 1htoA
- active site: D53 (= D51), E132 (= E130), E134 (= E132), E218 (= E213), E226 (= E220), H275 (= H269), R346 (= R339), E365 (= E357), R367 (= R359)
- binding adenosine monophosphate: Y128 (= Y126), G130 (= G128), E132 (= E130), F231 (= F225), H277 (≠ N271), S279 (= S273), R363 (= R355)
- binding manganese (ii) ion: E132 (= E130), H275 (= H269), E365 (= E357)
A0R079 Glutamine synthetase; GS; Glutamate--ammonia ligase; Glutamine synthetase I beta; GSI beta; EC 6.3.1.2 from Mycolicibacterium smegmatis (strain ATCC 700084 / mc(2)155) (Mycobacterium smegmatis) (see paper)
50% identity, 99% coverage: 2:466/468 of query aligns to 5:476/478 of A0R079
- K14 (≠ A11) modified: Isoglutamyl lysine isopeptide (Lys-Gln) (interchain with Q-Cter in protein Pup)
5zlpJ Crystal structure of glutamine synthetase from helicobacter pylori (see paper)
47% identity, 98% coverage: 12:468/468 of query aligns to 18:478/478 of 5zlpJ
- binding adenosine-5'-diphosphate: Y132 (= Y126), E136 (= E130), F215 (≠ D208), F232 (= F225), H278 (≠ N271), S280 (= S273), R351 (= R344), R362 (= R355)
- binding magnesium ion: E138 (= E132), E220 (= E213), E227 (= E220)
- binding phosphinothricin: E138 (= E132), E220 (= E213), G272 (= G265), H276 (= H269), E334 (= E327), R346 (= R339), R366 (= R359)
5zlpL Crystal structure of glutamine synthetase from helicobacter pylori (see paper)
47% identity, 98% coverage: 12:468/468 of query aligns to 16:476/476 of 5zlpL
- binding adenosine-5'-diphosphate: G132 (= G128), E134 (= E130), F213 (≠ D208), F230 (= F225), H276 (≠ N271), S278 (= S273), R349 (= R344), R360 (= R355)
- binding magnesium ion: E136 (= E132), E218 (= E213), E225 (= E220)
- binding (2s)-2-amino-4-[methyl(phosphonooxy)phosphoryl]butanoic acid: E136 (= E132), E218 (= E213), G270 (= G265), H274 (= H269), E332 (= E327), R344 (= R339), R364 (= R359)
5zlpA Crystal structure of glutamine synthetase from helicobacter pylori (see paper)
47% identity, 98% coverage: 12:468/468 of query aligns to 16:476/476 of 5zlpA
4s17A The crystal structure of glutamine synthetase from bifidobacterium adolescentis atcc 15703
52% identity, 98% coverage: 10:466/468 of query aligns to 11:450/452 of 4s17A
- active site: D52 (= D51), E127 (= E130), E129 (= E132), E213 (= E213), E221 (= E220), H270 (= H269), R339 (= R339), E353 (= E357), R355 (= R359)
- binding magnesium ion: E129 (= E132), E213 (= E213), E221 (= E220)
Query Sequence
>3608443 Dshi_1839 glutamine synthetase, type I (RefSeq)
MSKDAVLKTIADEEIEYVDIRFTDPRGKLQHVTVIADQVDADFLEEGFMFDGSSIAGWKS
IDQSDMKLMPDTNSAYVDPFYAEKTLCLHCSIVEPDTGEAYDRDPRGTAEKAEAYLKSSG
IGDVAYFGPEAEFFLFDDVRFSVEMNKVSFEVDAQDAAWNSDAEYEMGNMGHRPGIKGGY
FPVNPIDAAQDLRSEMLSTMKRMGMKVDKHHHEVASCQHELGLIFGSLTHQADELQKYKY
VIHNVAHAYGKSATFMPKPIAGDNGTGMHVNMSIWKDGKPLFAGDKYADLSQEALYFIGG
ILKHAKALNAFTNPSTNSYKRLIPGFEAPVLRAYSARNRSGCVRIPWAESPKAKRVEARF
PDPAANPYLCFAALLMAGLDGIKNKIDPGEASDKDLYDLPPEELAEIPTVCASLREALDA
LEADHEFLLAGDVFTKDQIDGYCELKWEEVYAYEHTPHPVEYKLYYSC
Or try a new SitesBLAST search
SitesBLAST's Database
SitesBLAST's database includes
(1) SwissProt
entries with experimentally-supported functional features;
and (2) protein structures with bound ligands, from the
BioLip database.
by Morgan Price,
Arkin group
Lawrence Berkeley National Laboratory