SitesBLAST
Comparing WP_014027080.1 NCBI__GCF_000223395.1:WP_014027080.1 to proteins with known functional sites using BLASTp with E ≤ 0.001.
Or try Sites on a Tree, PaperBLAST, Conserved Domains, or compare to all protein structures
Found 20 (the maximum) hits to proteins with known functional sites (download)
P0A9C5 Glutamine synthetase; GS; Glutamate--ammonia ligase; Glutamine synthetase I beta; GSI beta; EC 6.3.1.2 from Escherichia coli (strain K12) (see 3 papers)
43% identity, 99% coverage: 1:469/472 of query aligns to 1:466/469 of P0A9C5
- M1 (= M1) modified: Initiator methionine, Removed
- Y398 (= Y401) modified: O-AMP-tyrosine
1fpyA Crystal structure of glutamine synthetase from salmonella typhimurium with inhibitor phosphinothricin (see paper)
43% identity, 97% coverage: 10:469/472 of query aligns to 6:465/468 of 1fpyA
- binding adenosine-5'-diphosphate: G127 (= G130), E129 (= E132), E207 (= E205), T223 (≠ F221), F225 (= F223), H271 (= H269), S273 (= S271), R355 (= R359), E357 (= E361)
- binding manganese (ii) ion: E129 (= E132), E131 (= E134), E212 (= E210), E220 (= E218), H269 (= H267), E357 (= E361)
- binding phosphinothricin: E131 (= E134), E212 (= E210), G265 (= G263), H269 (= H267), R321 (= R323), E327 (= E329), R359 (= R363)
1f1hA Crystal structure of glutamine synthetase from salmonella typhimurium with thallium ions (see paper)
43% identity, 97% coverage: 10:469/472 of query aligns to 6:465/468 of 1f1hA
- binding adenosine-5'-diphosphate: E129 (= E132), E207 (= E205), H210 (= H208), E220 (= E218), T223 (≠ F221), F225 (= F223), H271 (= H269), S273 (= S271), R355 (= R359)
- binding manganese (ii) ion: E129 (= E132), E131 (= E134), E212 (= E210), E220 (= E218), H269 (= H267), E357 (= E361)
P0A1P6 Glutamine synthetase; GS; Glutamate--ammonia ligase; Glutamine synthetase I beta; GSI beta; EC 6.3.1.2 from Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (see 4 papers)
43% identity, 99% coverage: 1:469/472 of query aligns to 1:466/469 of P0A1P6
- E130 (= E132) binding Mn(2+)
- E132 (= E134) binding Mn(2+)
- E208 (= E205) binding ATP
- E213 (= E210) binding Mn(2+)
- E221 (= E218) binding Mn(2+)
- NG 265:266 (= NG 262:263) binding L-glutamate
- H270 (= H267) binding Mn(2+)
- HMS 272:274 (≠ HVS 269:271) binding ATP
- R322 (= R323) binding L-glutamate
- E358 (= E361) binding Mn(2+)
- R360 (= R363) binding L-glutamate
A0R079 Glutamine synthetase; GS; Glutamate--ammonia ligase; Glutamine synthetase I beta; GSI beta; EC 6.3.1.2 from Mycolicibacterium smegmatis (strain ATCC 700084 / mc(2)155) (Mycobacterium smegmatis) (see paper)
42% identity, 97% coverage: 10:469/472 of query aligns to 10:475/478 of A0R079
- K14 (≠ S14) modified: Isoglutamyl lysine isopeptide (Lys-Gln) (interchain with Q-Cter in protein Pup)
8ooxB Glutamine synthetase (see paper)
45% identity, 94% coverage: 8:449/472 of query aligns to 5:414/438 of 8ooxB
2whiA Crystal structure of mycobacterium tuberculosis glutamine synthetase in complex with a purine analogue inhibitor and l-methionine-s- sulfoximine phosphate. (see paper)
42% identity, 96% coverage: 15:469/472 of query aligns to 13:473/476 of 2whiA
- active site: D52 (= D55), E131 (= E132), E133 (= E134), E217 (= E210), E225 (= E218), H274 (= H267), R345 (= R341), E364 (= E361), R366 (= R363)
- binding 1-(3,4-dichlorobenzyl)-3,7-dimethyl-8-morpholin-4-yl-3,7-dihydro-1H-purine-2,6-dione: Y127 (= Y128), G129 (= G130), F230 (= F223), H276 (= H269), S278 (= S271), W280 (= W273), K359 (= K356), R362 (= R359)
- binding magnesium ion: E131 (= E132), E131 (= E132), E133 (= E134), E217 (= E210), E225 (= E218), E225 (= E218), H274 (= H267), E364 (= E361)
- binding l-methionine-s-sulfoximine phosphate: E131 (= E132), E133 (= E134), E217 (= E210), E225 (= E218), G270 (= G263), H274 (= H267), R327 (= R323), E333 (= E329), R345 (= R341), R366 (= R363)
- binding phosphate ion: E131 (= E132), R350 (= R346), E364 (= E361)
4acfA Crystal structure of mycobacterium tuberculosis glutamine synthetase in complex with imidazopyridine inhibitor ((4-(6-bromo-3- (butylamino)imidazo(1,2-a)pyridin-2-yl)phenoxy) acetic acid) and l- methionine-s-sulfoximine phosphate.
42% identity, 96% coverage: 15:469/472 of query aligns to 12:472/475 of 4acfA
- active site: D51 (= D55), E130 (= E132), E132 (= E134), E216 (= E210), E224 (= E218), H273 (= H267), R344 (= R341), E363 (= E361), R365 (= R363)
- binding {4-[6-bromo-3-(butylamino)imidazo[1,2-a]pyridin-2-yl]phenoxy}acetic acid: Y126 (= Y128), F229 (= F223), H275 (= H269), Q276 (≠ V270), W279 (= W273), N356 (≠ E354), K358 (= K356), R361 (= R359)
- binding magnesium ion: E130 (= E132), E130 (= E132), E132 (= E134), E216 (= E210), E224 (= E218), E224 (= E218), H273 (= H267), E363 (= E361)
- binding l-methionine-s-sulfoximine phosphate: E130 (= E132), E132 (= E134), E216 (= E210), E224 (= E218), G269 (= G263), H273 (= H267), R326 (= R323), E332 (= E329), R344 (= R341), R365 (= R363)
3zxvA Crystal structure of mycobacterium tuberculosis glutamine synthetase in complex with tri-substituted imidazole inhibitor (4-(2-tert-butyl- 4-(6-methoxynaphthalen-2-yl)-1h-imidazol-5-yl)pyridin-2-amine) and l- methionine-s-sulfoximine phosphate (see paper)
42% identity, 96% coverage: 15:469/472 of query aligns to 12:472/475 of 3zxvA
- active site: D51 (= D55), E130 (= E132), E132 (= E134), E216 (= E210), E224 (= E218), H273 (= H267), R344 (= R341), E363 (= E361), R365 (= R363)
- binding magnesium ion: E130 (= E132), E130 (= E132), E132 (= E134), E216 (= E210), E224 (= E218), E224 (= E218), H273 (= H267), E363 (= E361)
- binding 4-(2-tert-butyl-4-(6-methoxynaphthalen-2-yl)-3h-imidazol-4-yl)pyridin-2-amine: Y126 (= Y128), G128 (= G130), F229 (= F223), H275 (= H269), S277 (= S271), K358 (= K356), R361 (= R359)
- binding l-methionine-s-sulfoximine phosphate: E130 (= E132), E132 (= E134), E216 (= E210), E224 (= E218), G269 (= G263), H273 (= H267), R326 (= R323), E332 (= E329), R344 (= R341), R365 (= R363)
3zxrA Crystal structure of mycobacterium tuberculosis glutamine synthetase in complex with tri-substituted imidazole inhibitor (3-(2-tert-butyl- 5-(pyridin-4-yl)-1h-imidazol-4-yl)quinoline) and l-methionine-s- sulfoximine phosphate. (see paper)
42% identity, 96% coverage: 15:469/472 of query aligns to 12:472/475 of 3zxrA
- active site: D51 (= D55), E130 (= E132), E132 (= E134), E216 (= E210), E224 (= E218), H273 (= H267), R344 (= R341), E363 (= E361), R365 (= R363)
- binding 3-(2-tert-butyl-5-(pyridin-4-yl)-1h-imidazol-4-yl)quinoline: G128 (= G130), F229 (= F223), H275 (= H269), S277 (= S271), R361 (= R359)
- binding magnesium ion: E130 (= E132), E130 (= E132), E132 (= E134), E216 (= E210), E224 (= E218), E224 (= E218), H273 (= H267), E363 (= E361)
- binding l-methionine-s-sulfoximine phosphate: E130 (= E132), E132 (= E134), E216 (= E210), E224 (= E218), H273 (= H267), R326 (= R323), E332 (= E329), R344 (= R341), R365 (= R363)
2bvcA Crystal structure of mycobacterium tuberculosis glutamine synthetase in complex with a transition state mimic (see paper)
42% identity, 96% coverage: 15:469/472 of query aligns to 12:472/475 of 2bvcA
- active site: D51 (= D55), E130 (= E132), E132 (= E134), E216 (= E210), E224 (= E218), H273 (= H267), R344 (= R341), E363 (= E361), R365 (= R363)
- binding adenosine-5'-diphosphate: E130 (= E132), E211 (= E205), K212 (≠ A206), N226 (≠ D220), F229 (= F223), H275 (= H269), S277 (= S271), R344 (= R341), R349 (= R346), R361 (= R359), E363 (= E361)
- binding magnesium ion: E130 (= E132), E130 (= E132), E132 (= E134), E216 (= E210), E224 (= E218), E224 (= E218), H273 (= H267), E363 (= E361)
- binding l-methionine-s-sulfoximine phosphate: E130 (= E132), E132 (= E134), E216 (= E210), E224 (= E218), G269 (= G263), H273 (= H267), R326 (= R323), E332 (= E329), R344 (= R341), R365 (= R363)
1htoA Crystallographic structure of a relaxed glutamine synthetase from mycobacterium tuberculosis (see paper)
42% identity, 96% coverage: 15:469/472 of query aligns to 14:474/477 of 1htoA
- active site: D53 (= D55), E132 (= E132), E134 (= E134), E218 (= E210), E226 (= E218), H275 (= H267), R346 (= R341), E365 (= E361), R367 (= R363)
- binding adenosine monophosphate: Y128 (= Y128), G130 (= G130), E132 (= E132), F231 (= F223), H277 (= H269), S279 (= S271), R363 (= R359)
- binding manganese (ii) ion: E132 (= E132), H275 (= H267), E365 (= E361)
P9WN39 Glutamine synthetase; GS; Glutamate--ammonia ligase; Glutamine synthetase I beta; GSI beta; EC 6.3.1.2 from Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (see 5 papers)
42% identity, 96% coverage: 15:469/472 of query aligns to 15:475/478 of P9WN39
- E133 (= E132) binding Mg(2+)
- E135 (= E134) binding Mg(2+)
- E219 (= E210) binding Mg(2+)
- E227 (= E218) binding Mg(2+)
- H276 (= H267) binding Mg(2+)
- E366 (= E361) binding Mg(2+)
- Y406 (= Y401) modified: O-AMP-tyrosine; mutation to F: Unable to be adenylylated.
Sites not aligning to the query:
- 1 modified: Initiator methionine, Removed
P77961 Glutamine synthetase; GS; Glutamate--ammonia ligase; Glutamine synthetase I beta; GSI beta; EC 6.3.1.2 from Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa)
42% identity, 98% coverage: 8:469/472 of query aligns to 7:470/473 of P77961
- E134 (= E134) binding Mg(2+)
- E215 (= E210) binding Mg(2+)
- E223 (= E218) binding Mg(2+)
- E361 (= E361) binding Mn(2+)
8tfkA Glutamine synthetase (see paper)
41% identity, 97% coverage: 10:469/472 of query aligns to 7:436/440 of 8tfkA
- binding adenosine-5'-diphosphate: E128 (= E132), D194 (= D220), F195 (= F221), F197 (= F223), N243 (≠ H269), R312 (= R341), R317 (= R346), G325 (≠ A357), R327 (= R359)
- binding magnesium ion: E128 (= E132), E128 (= E132), E130 (= E134), E185 (= E210), E192 (= E218), E192 (= E218), H241 (= H267), E329 (= E361)
- binding l-methionine-s-sulfoximine phosphate: E128 (= E132), E130 (= E134), E185 (= E210), E192 (= E218), G237 (= G263), H241 (= H267), R294 (= R323), E300 (= E329), R312 (= R341), R331 (= R363)
8oooA Glutamine synthetase from methanothermococcus thermolithotrophicus in complex with 2-oxoglutarate and mgatp at 2.15 a resolution (see paper)
41% identity, 95% coverage: 4:453/472 of query aligns to 1:428/447 of 8oooA
- binding 2-oxoglutaric acid: F17 (≠ W20), R19 (≠ E22), A33 (≠ T36), R87 (≠ N86), V93 (vs. gap), P170 (≠ A186), R173 (= R189), R174 (≠ E190), S190 (≠ A207)
- binding adenosine-5'-triphosphate: E136 (= E132), E188 (= E205), F203 (= F221), K204 (≠ R222), F205 (= F223), H251 (= H269), S253 (= S271), R325 (= R346), R335 (= R359)
8ooqB Glutamine synthetase from Methanothermococcus thermolithotrophicus (see paper)
41% identity, 95% coverage: 6:453/472 of query aligns to 2:427/446 of 8ooqB
- binding 2-oxoglutaric acid: F16 (≠ W20), R18 (≠ E22), A32 (≠ T36), R86 (≠ N86), V92 (vs. gap), P169 (≠ A186), R172 (= R189), R173 (≠ E190), S189 (≠ A207)
- binding magnesium ion: E137 (= E134), E192 (= E210), E199 (= E218)
8ufjB Glutamine synthetase (see paper)
41% identity, 97% coverage: 10:469/472 of query aligns to 11:440/444 of 8ufjB
8oozA Glutamine synthetase (see paper)
45% identity, 94% coverage: 8:449/472 of query aligns to 5:406/430 of 8oozA
- binding adenosine-5'-triphosphate: G117 (= G130), E170 (= E205), F185 (= F221), K186 (≠ R222), Y187 (≠ F223), N233 (≠ H269), S235 (= S271), S315 (≠ A357), R317 (= R359)
- binding magnesium ion: E119 (= E132), H231 (= H267), E319 (= E361)
3ng0A Crystal structure of glutamine synthetase from synechocystis sp. Pcc 6803
41% identity, 98% coverage: 8:469/472 of query aligns to 5:462/465 of 3ng0A
- active site: D51 (= D55), E130 (= E132), E132 (= E134), E213 (= E210), E221 (= E218), H270 (= H267), R340 (= R341), E359 (= E361), R361 (= R363)
- binding phosphoaminophosphonic acid-adenylate ester: Y126 (= Y128), E130 (= E132), K209 (≠ A206), I224 (≠ F221), F226 (= F223), H272 (= H269), S274 (= S271), R340 (= R341), R345 (= R346), R357 (= R359)
- binding manganese (ii) ion: E130 (= E132), E132 (= E134), E213 (= E210), E221 (= E218), H270 (= H267), E359 (= E361), R361 (= R363)
Query Sequence
>WP_014027080.1 NCBI__GCF_000223395.1:WP_014027080.1
MSAAEVLEKLRRLSEKGVRWLEVHFTDLSGRLRAFTVPLHEIDEKAIERGLGQLDGSSVE
GFTTIAESDLVVKPDFSTLVEQLPWNPKKARVIADIYLSMGRGRFNRDPRYIAQRTVEYL
AEQGYRAYFGPEVEFMLLDSLTIDVFTPAAGISYSVSSRESPLESSQYFQMFKKAYHTPT
PIDQLASIREEIAEVLEDYFGFTVEAAHHEVAATGQIEIDFRFGELVETADRVITLKYVA
RNIAAKYGMVATFMPKPISGDNGNGMHTHVSLWDKDGKKNLFYDPNDEYAEVSQTARYFI
GGLIEHGRALAALVAPTTNSYRRLVPGFEAPIYLVWSKANRSAAIRIPVYYKGEEKAKRI
EFRPPDPSCNPYLAFAAIVLAGLDGIKKKIDPGDPVDKDVYHMSPEEKRQLGIKELPRNL
EEALDELESDHEFLKPVFDKDVIETYIELKREEAKTEKLYPNPIEVYMYAWI
Or try a new SitesBLAST search
SitesBLAST's Database
SitesBLAST's database includes
(1) SwissProt
entries with experimentally-supported functional features;
and (2) protein structures with bound ligands, from the
BioLip database.
by Morgan Price,
Arkin group
Lawrence Berkeley National Laboratory