SitesBLAST

SitesBLAST – Find functional sites

SitesBLAST

Comparing WP_015933705.1 NCBI__GCF_000022085.1:WP_015933705.1 to proteins with known functional sites using BLASTp with E ≤ 0.001.

Or try Sites on a Tree, PaperBLAST, Conserved Domains, or compare to all protein structures

Found 20 (the maximum) hits to proteins with known functional sites (download)

P0A1P6 Glutamine synthetase; GS; Glutamate--ammonia ligase; Glutamine synthetase I beta; GSI beta; EC 6.3.1.2 from Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (see 4 papers)
63% identity, 99% coverage: 4:470/470 of query aligns to 2:469/469 of P0A1P6

query
sites
P0A1P6

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E130 (= E132) binding Mn(2+)
E132 (= E134) binding Mn(2+)
E208 (= E210) binding ATP
E213 (= E215) binding Mn(2+)
E221 (= E222) binding Mn(2+)
NG 265:266 (= NG 266:267) binding L-glutamate
H270 (= H271) binding Mn(2+)
HMS 272:274 (≠ HQS 273:275) binding ATP
R322 (= R323) binding L-glutamate
E358 (= E359) binding Mn(2+)
R360 (= R361) binding L-glutamate

P0A9C5 Glutamine synthetase; GS; Glutamate--ammonia ligase; Glutamine synthetase I beta; GSI beta; EC 6.3.1.2 from Escherichia coli (strain K12) (see 3 papers)
63% identity, 99% coverage: 4:470/470 of query aligns to 2:469/469 of P0A9C5

query
sites
P0A9C5

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Y398 (= Y399) modified: O-AMP-tyrosine

Sites not aligning to the query:

1 modified: Initiator methionine, Removed

1fpyA Crystal structure of glutamine synthetase from salmonella typhimurium with inhibitor phosphinothricin (see paper)
63% identity, 99% coverage: 4:470/470 of query aligns to 1:468/468 of 1fpyA

query
sites
1fpyA

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binding adenosine-5'-diphosphate: G127 (= G130), E129 (= E132), E207 (= E210), T223 (≠ M225), F225 (= F227), H271 (= H273), S273 (= S275), R355 (= R357), E357 (= E359)
binding manganese (ii) ion: E129 (= E132), E131 (= E134), E212 (= E215), E220 (= E222), H269 (= H271), E357 (= E359)
binding phosphinothricin: E131 (= E134), E212 (= E215), G265 (= G267), H269 (= H271), R321 (= R323), E327 (= E329), R359 (= R361)

1f1hA Crystal structure of glutamine synthetase from salmonella typhimurium with thallium ions (see paper)
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binding adenosine-5'-diphosphate: E129 (= E132), E207 (= E210), H210 (= H213), E220 (= E222), T223 (≠ M225), F225 (= F227), H271 (= H273), S273 (= S275), R355 (= R357)
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2lgsA Feedback inhibition of fully unadenylylated glutamine synthetase from salmonella typhimurium by glycine, alanine, and serine (see paper)
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binding glutamic acid: E125 (= E134), N258 (= N266), G259 (= G267), G261 (= G269), H263 (= H271), R315 (= R323), R349 (= R361)
binding manganese (ii) ion: E123 (= E132), E125 (= E134), E206 (= E215), E214 (= E222), H263 (= H271), E347 (= E359)

1lgrA Interactions of nucleotides with fully unadenylylated glutamine synthetase from salmonella typhimurium (see paper)
59% identity, 99% coverage: 4:470/470 of query aligns to 1:445/445 of 1lgrA

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binding adenosine monophosphate: E201 (= E210), T217 (≠ M225), F219 (= F227), H265 (= H273), S267 (= S275), R345 (= R357)
binding manganese (ii) ion: E123 (= E132), E125 (= E134), E206 (= E215), E214 (= E222), H263 (= H271), E347 (= E359)

P77961 Glutamine synthetase; GS; Glutamate--ammonia ligase; Glutamine synthetase I beta; GSI beta; EC 6.3.1.2 from Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa)
59% identity, 100% coverage: 1:468/470 of query aligns to 1:471/473 of P77961

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P77961

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E134 (= E134) binding Mg(2+)
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3ng0A Crystal structure of glutamine synthetase from synechocystis sp. Pcc 6803
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3ng0A

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P9WN39 Glutamine synthetase; GS; Glutamate--ammonia ligase; Glutamine synthetase I beta; GSI beta; EC 6.3.1.2 from Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (see 5 papers)
51% identity, 100% coverage: 3:470/470 of query aligns to 4:478/478 of P9WN39

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Y406 (= Y399) modified: O-AMP-tyrosine; mutation to F: Unable to be adenylylated.

Sites not aligning to the query:

1 modified: Initiator methionine, Removed

4acfA Crystal structure of mycobacterium tuberculosis glutamine synthetase in complex with imidazopyridine inhibitor ((4-(6-bromo-3- (butylamino)imidazo(1,2-a)pyridin-2-yl)phenoxy) acetic acid) and l- methionine-s-sulfoximine phosphate.
51% identity, 100% coverage: 3:470/470 of query aligns to 1:475/475 of 4acfA

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4acfA

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binding {4-[6-bromo-3-(butylamino)imidazo[1,2-a]pyridin-2-yl]phenoxy}acetic acid: Y126 (≠ F128), F229 (= F227), H275 (= H273), Q276 (= Q274), W279 (= W277), N356 (vs. gap), K358 (= K354), R361 (= R357)
binding magnesium ion: E130 (= E132), E130 (= E132), E132 (= E134), E216 (= E215), E224 (= E222), E224 (= E222), H273 (= H271), E363 (= E359)
binding l-methionine-s-sulfoximine phosphate: E130 (= E132), E132 (= E134), E216 (= E215), E224 (= E222), G269 (= G267), H273 (= H271), R326 (= R323), E332 (= E329), R344 (= R341), R365 (= R361)

3zxvA Crystal structure of mycobacterium tuberculosis glutamine synthetase in complex with tri-substituted imidazole inhibitor (4-(2-tert-butyl- 4-(6-methoxynaphthalen-2-yl)-1h-imidazol-5-yl)pyridin-2-amine) and l- methionine-s-sulfoximine phosphate (see paper)
51% identity, 100% coverage: 3:470/470 of query aligns to 1:475/475 of 3zxvA

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3zxvA

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3zxrA Crystal structure of mycobacterium tuberculosis glutamine synthetase in complex with tri-substituted imidazole inhibitor (3-(2-tert-butyl- 5-(pyridin-4-yl)-1h-imidazol-4-yl)quinoline) and l-methionine-s- sulfoximine phosphate. (see paper)
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2bvcA Crystal structure of mycobacterium tuberculosis glutamine synthetase in complex with a transition state mimic (see paper)
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binding adenosine-5'-diphosphate: E130 (= E132), E211 (= E210), K212 (= K211), N226 (≠ G224), F229 (= F227), H275 (= H273), S277 (= S275), R344 (= R341), R349 (= R346), R361 (= R357), E363 (= E359)
binding magnesium ion: E130 (= E132), E130 (= E132), E132 (= E134), E216 (= E215), E224 (= E222), E224 (= E222), H273 (= H271), E363 (= E359)
binding l-methionine-s-sulfoximine phosphate: E130 (= E132), E132 (= E134), E216 (= E215), E224 (= E222), G269 (= G267), H273 (= H271), R326 (= R323), E332 (= E329), R344 (= R341), R365 (= R361)

2whiA Crystal structure of mycobacterium tuberculosis glutamine synthetase in complex with a purine analogue inhibitor and l-methionine-s- sulfoximine phosphate. (see paper)
51% identity, 100% coverage: 3:470/470 of query aligns to 2:476/476 of 2whiA

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2whiA

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1htoA Crystallographic structure of a relaxed glutamine synthetase from mycobacterium tuberculosis (see paper)
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sites
1htoA

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A0R079 Glutamine synthetase; GS; Glutamate--ammonia ligase; Glutamine synthetase I beta; GSI beta; EC 6.3.1.2 from Mycolicibacterium smegmatis (strain ATCC 700084 / mc(2)155) (Mycobacterium smegmatis) (see paper)
49% identity, 100% coverage: 3:470/470 of query aligns to 4:478/478 of A0R079

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A0R079

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K14 (= K13) modified: Isoglutamyl lysine isopeptide (Lys-Gln) (interchain with Q-Cter in protein Pup)

4xycA Nanomolar inhibitors of mycobacterium tuberculosis glutamine synthetase 1: synthesis, biological evaluation and x-ray crystallographic studies (see paper)
49% identity, 100% coverage: 3:470/470 of query aligns to 1:466/466 of 4xycA

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4xycA

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5zlpJ Crystal structure of glutamine synthetase from helicobacter pylori (see paper)
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5zlpJ

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binding adenosine-5'-diphosphate: Y132 (≠ F128), E136 (= E132), F215 (≠ E210), F232 (= F227), H278 (= H273), S280 (= S275), R351 (= R346), R362 (= R357)
binding magnesium ion: E138 (= E134), E220 (= E215), E227 (= E222)
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5zlpL Crystal structure of glutamine synthetase from helicobacter pylori (see paper)
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binding adenosine-5'-diphosphate: G132 (= G130), E134 (= E132), F213 (≠ E210), F230 (= F227), H276 (= H273), S278 (= S275), R349 (= R346), R360 (= R357)
binding magnesium ion: E136 (= E134), E218 (= E215), E225 (= E222)
binding (2s)-2-amino-4-[methyl(phosphonooxy)phosphoryl]butanoic acid: E136 (= E134), E218 (= E215), G270 (= G267), H274 (= H271), E332 (= E329), R344 (= R341), R364 (= R361)

5zlpA Crystal structure of glutamine synthetase from helicobacter pylori (see paper)
46% identity, 99% coverage: 7:469/470 of query aligns to 9:475/476 of 5zlpA

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5zlpA

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RFPDPMANPYLAFAAMVMAGMDGIANKIDPGPAMDKDLYDLPPAELKEIPTVCGSLREAL
NCLDADREFLKAGGVFNDDFIDSFIELKMTEVLRFEMTPHPIEFVHYYSL

Or try a new SitesBLAST search

SitesBLAST's Database

SitesBLAST's database includes (1) SwissProt entries with experimentally-supported functional features; and (2) protein structures with bound ligands, from the BioLip database.

by Morgan Price, Arkin group
Lawrence Berkeley National Laboratory