SitesBLAST – Find functional sites

 

SitesBLAST

Comparing WP_050465872.1 NCBI__GCF_001189915.1:WP_050465872.1 to proteins with known functional sites using BLASTp with E ≤ 0.001.

Or try Sites on a Tree, PaperBLAST, Conserved Domains, or compare to all protein structures

Found 6 hits to proteins with known functional sites (download)

1nvmB Crystal structure of a bifunctional aldolase-dehydrogenase : sequestering a reactive and volatile intermediate (see paper)
73% identity, 98% coverage: 3:311/314 of query aligns to 2:312/312 of 1nvmB

query
sites
1nvmB
N
 
N
N
 
Q
K
 
K
V
 
L
K
 
K
V
 
V
A
 
A
I
 
I
I
|
I
G
|
G
S
|
S
G
|
G
N
|
N
I
|
I
G
 
G
T
 
T
D
 
D
L
 
L
M
 
M
I
 
I
K
 
K
V
 
V
L
 
L
R
 
R
N
 
N
A
 
A
K
 
K
H
 
Y
L
 
L
E
 
E
M
 
M
G
 
G
A
 
A
F
 
M
V
 
V
G
|
G
I
|
I
D
 
D
P
 
A
A
 
A
S
 
S
D
 
D
G
 
G
L
 
L
E
 
A
R
 
R
A
 
A
R
 
Q
R
 
R
L
 
M
N
 
G
V
 
V
P
 
T
V
 
T
T
 
T
A
 
Y
E
 
A
G
 
G
I
 
V
D
 
E
G
 
G
L
 
L
L
 
I
K
 
K
M
 
L
P
 
P
E
 
E
F
 
F
A
 
A
D
 
D
I
 
I
R
 
D
I
 
F
A
 
V
F
 
F
D
 
D
A
|
A
T
|
T
S
 
S
A
 
A
G
 
S
A
 
A
H
 
H
A
 
V
H
 
Q
H
 
N
N
 
E
A
 
A
L
 
L
L
 
L
Q
 
R
Q
 
Q
H
 
A
-
 
K
-
 
P
G
 
G
V
 
I
R
 
R
V
 
L
I
 
I
D
 
D
L
|
L
T
|
T
P
 
P
A
 
A
A
 
A
I
 
I
G
 
G
P
 
P
Y
 
Y
V
 
C
I
 
V
P
 
P
A
 
V
I
 
V
N
 
N
L
 
L
D
 
E
E
 
E
Q
 
H
L
 
L
G
 
G
A
 
K
S
 
L
N
 
N
I
 
V
N
 
N
M
 
M
V
 
V
T
 
T
C
|
C
G
 
G
G
 
G
Q
 
Q
A
 
A
T
 
T
I
 
I
P
 
P
V
 
M
V
 
V
A
 
A
A
 
A
I
 
V
S
 
S
R
 
R
V
 
V
T
 
A
K
 
K
V
 
V
H
 
H
Y
 
Y
A
 
A
E
 
E
I
 
I
V
 
V
A
 
A
S
 
S
I
 
I
S
 
S
S
 
S
K
 
K
S
 
S
A
 
A
G
|
G
P
|
P
G
|
G
T
|
T
R
 
R
A
 
A
N
|
N
I
 
I
D
 
D
E
 
E
F
 
F
T
 
T
E
 
E
T
 
T
T
 
T
S
 
S
R
 
K
A
 
A
I
 
I
E
 
E
V
 
V
L
 
I
G
 
G
G
 
G
A
 
A
T
 
A
R
 
K
G
 
G
K
 
K
A
 
A
I
 
I
I
 
I
V
 
I
L
 
M
N
 
N
P
 
P
A
 
A
D
 
E
P
 
P
P
 
P
L
 
L
I
 
I
M
 
M
R
 
R
D
 
D
T
 
T
V
 
V
F
 
Y
A
 
V
L
 
L
A
 
S
D
 
A
P
 
A
A
 
A
D
 
D
Q
 
Q
Q
 
A
A
 
A
I
 
V
E
 
A
D
 
A
S
 
S
I
 
V
L
 
A
K
 
E
M
 
M
V
 
V
E
 
Q
Q
 
A
V
 
V
N
 
Q
S
 
A
Y
 
Y
V
 
V
P
 
P
G
 
G
Y
 
Y
R
 
R
I
 
L
K
 
K
Q
 
Q
K
 
Q
V
 
V
Q
 
Q
F
 
F
D
 
D
L
 
V
F
 
I
D
 
P
E
 
E
A
 
S
N
 
A
A
 
P
L
 
L
N
 
N
I
 
I
P
 
P
G
 
G
I
 
L
G
 
G
K
 
R
K
 
F
S
 
S
G
 
G
L
 
L
K
 
K
V
 
T
S
 
S
V
 
V
F
 
F
L
 
L
E
 
E
V
 
V
E
 
E
G
 
G
A
 
A
A
 
A
H
 
H
Y
 
Y
L
 
L
P
 
P
A
 
A
Y
 
Y
A
 
A
G
 
G
N
|
N
L
|
L
D
 
D
I
 
I
M
|
M
T
 
T
S
 
S
A
 
A
A
 
A
L
 
L
A
 
A
C
 
T
A
 
A
D
 
E
R
 
R
M
 
M
A
 
A
Q
 
Q
T
 
S
Q
 
M
L
 
L
A
 
N
A
 
A

Q52060 Acetaldehyde dehydrogenase; Acetaldehyde dehydrogenase [acetylating]; EC 1.2.1.10 from Pseudomonas sp. (strain CF600) (see paper)
73% identity, 98% coverage: 3:311/314 of query aligns to 2:312/312 of Q52060

query
sites
Q52060
N
 
N
N
 
Q
K
 
K
V
 
L
K
 
K
V
 
V
A
 
A
I
 
I
I
 
I
G
 
G
S
|
S
G
|
G
N
|
N
I
|
I
G
 
G
T
 
T
D
 
D
L
 
L
M
 
M
I
 
I
K
 
K
V
 
V
L
 
L
R
 
R
N
 
N
A
 
A
K
 
K
H
 
Y
L
 
L
E
 
E
M
 
M
G
 
G
A
 
A
F
 
M
V
 
V
G
 
G
I
 
I
D
 
D
P
 
A
A
 
A
S
 
S
D
 
D
G
 
G
L
 
L
E
 
A
R
 
R
A
 
A
R
 
Q
R
 
R
L
 
M
N
 
G
V
 
V
P
 
T
V
 
T
T
 
T
A
 
Y
E
 
A
G
 
G
I
 
V
D
 
E
G
 
G
L
 
L
L
 
I
K
 
K
M
 
L
P
 
P
E
 
E
F
 
F
A
 
A
D
 
D
I
 
I
R
 
D
I
 
F
A
 
V
F
 
F
D
 
D
A
 
A
T
 
T
S
 
S
A
 
A
G
 
S
A
 
A
H
 
H
A
 
V
H
 
Q
H
 
N
N
 
E
A
 
A
L
 
L
L
 
L
Q
 
R
Q
 
Q
H
 
A
-
 
K
-
 
P
G
 
G
V
 
I
R
 
R
V
 
L
I
 
I
D
 
D
L
 
L
T
 
T
P
 
P
A
 
A
A
 
A
I
 
I
G
 
G
P
 
P
Y
 
Y
V
 
C
I
 
V
P
 
P
A
 
V
I
 
V
N
 
N
L
 
L
D
 
E
E
 
E
Q
 
H
L
 
L
G
 
G
A
 
K
S
 
L
N
 
N
I
 
V
N
 
N
M
 
M
V
 
V
T
 
T
C
 
C
G
 
G
G
 
G
Q
 
Q
A
 
A
T
 
T
I
 
I
P
 
P
V
 
M
V
 
V
A
 
A
A
 
A
I
 
V
S
 
S
R
 
R
V
 
V
T
 
A
K
 
K
V
 
V
H
 
H
Y
 
Y
A
 
A
E
 
E
I
 
I
V
 
V
A
 
A
S
 
S
I
 
I
S
 
S
S
 
S
K
 
K
S
|
S
A
|
A
G
|
G
P
|
P
G
|
G
T
|
T
R
|
R
A
|
A
N
|
N
I
 
I
D
 
D
E
 
E
F
 
F
T
 
T
E
 
E
T
 
T
T
 
T
S
 
S
R
 
K
A
 
A
I
 
I
E
 
E
V
 
V
L
 
I
G
 
G
G
 
G
A
 
A
T
 
A
R
 
K
G
 
G
K
 
K
A
 
A
I
 
I
I
 
I
V
 
I
L
 
M
N
 
N
P
 
P
A
 
A
D
 
E
P
 
P
P
 
P
L
 
L
I
 
I
M
 
M
R
 
R
D
 
D
T
 
T
V
 
V
F
 
Y
A
 
V
L
 
L
A
 
S
D
 
A
P
 
A
A
 
A
D
 
D
Q
 
Q
Q
 
A
A
 
A
I
 
V
E
 
A
D
 
A
S
 
S
I
 
V
L
 
A
K
 
E
M
 
M
V
 
V
E
 
Q
Q
 
A
V
 
V
N
 
Q
S
 
A
Y
 
Y
V
 
V
P
 
P
G
 
G
Y
 
Y
R
 
R
I
 
L
K
 
K
Q
 
Q
K
 
Q
V
 
V
Q
 
Q
F
 
F
D
 
D
L
 
V
F
 
I
D
 
P
E
 
E
A
 
S
N
 
A
A
 
P
L
 
L
N
 
N
I
 
I
P
 
P
G
 
G
I
 
L
G
 
G
K
 
R
K
 
F
S
 
S
G
 
G
L
 
L
K
 
K
V
 
T
S
 
S
V
 
V
F
 
F
L
 
L
E
 
E
V
 
V
E
 
E
G
 
G
A
 
A
A
 
A
H
 
H
Y
 
Y
L
 
L
P
 
P
A
 
A
Y
 
Y
A
 
A
G
 
G
N
|
N
L
 
L
D
 
D
I
 
I
M
 
M
T
 
T
S
 
S
A
 
A
A
 
A
L
 
L
A
 
A
C
 
T
A
 
A
D
 
E
R
 
R
M
 
M
A
 
A
Q
 
Q
T
 
S
Q
 
M
L
 
L
A
 
N
A
 
A

P9WQH3 Propanal dehydrogenase (CoA-propanoylating); Acetaldehyde dehydrogenase; Acetaldehyde dehydrogenase [acetylating]; EC 1.2.1.87; EC 1.2.1.10 from Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (see paper)
55% identity, 97% coverage: 4:309/314 of query aligns to 3:297/303 of P9WQH3

query
sites
P9WQH3
N
 
S
K
 
K
V
 
A
K
 
K
V
 
V
A
 
A
I
 
I
I
 
V
G
 
G
S
 
S
G
 
G
N
 
N
I
 
I
G
 
S
T
 
T
D
 
D
L
 
L
M
 
L
I
 
Y
K
 
K
V
 
L
L
 
L
R
 
R
N
 
S
A
 
-
K
 
E
H
 
W
L
 
L
E
 
E
M
 
P
G
 
R
A
 
W
F
 
M
V
 
V
G
 
G
I
 
I
D
 
D
P
 
P
A
 
E
S
|
S
D
 
D
G
 
G
L
 
L
E
 
A
R
 
R
A
 
A
R
 
A
R
 
K
L
 
L
N
 
G
V
 
L
P
 
E
V
 
T
T
 
T
A
 
H
E
 
E
G
 
G
I
 
V
D
 
D
G
 
W
L
 
L
L
 
L
K
 
A
M
 
Q
P
 
P
E
 
D
F
 
K
A
 
P
D
 
D
I
 
L
R
 
-
I
 
-
A
 
V
F
 
F
D
 
E
A
 
A
T
 
T
S
 
S
A
 
A
G
 
Y
A
 
V
H
 
H
A
 
R
H
 
D
H
 
A
N
 
A
A
 
P
L
 
K
L
 
Y
Q
 
A
Q
 
E
H
 
A
G
 
G
V
 
I
R
 
R
V
 
A
I
 
I
D
 
D
L
 
L
T
 
T
P
 
P
A
 
A
A
 
A
I
 
V
G
 
G
P
 
P
Y
 
A
V
 
V
I
 
I
P
 
P
A
 
P
I
 
A
N
 
N
L
 
L
D
 
R
E
 
E
Q
 
H
L
 
L
G
 
D
A
 
A
S
 
P
N
 
N
I
 
V
N
 
N
M
 
M
V
 
I
T
 
T
C
 
C
G
 
G
G
 
G
Q
 
Q
A
 
A
T
 
T
I
 
I
P
 
P
V
 
I
V
 
V
A
 
Y
A
 
A
I
 
V
S
 
S
R
 
R
V
 
I
T
 
V
K
 
E
V
 
V
H
 
P
Y
 
Y
A
 
A
E
 
E
I
 
I
V
 
V
A
 
A
S
 
S
I
 
V
S
 
A
S
 
S
K
 
V
S
 
S
A
 
A
G
 
G
P
 
P
G
 
G
T
 
T
R
 
R
A
 
A
N
 
N
I
 
I
D
 
D
E
 
E
F
 
F
T
 
T
E
 
K
T
 
T
T
 
T
S
 
A
R
 
R
A
 
G
I
 
V
E
 
Q
V
 
T
L
 
I
G
 
G
G
 
G
A
 
A
T
 
A
R
 
R
G
 
G
K
 
K
A
 
A
I
 
I
I
 
I
V
 
I
L
 
L
N
 
N
P
 
P
A
 
A
D
 
D
P
 
P
P
 
P
L
 
M
I
 
I
M
 
M
R
 
R
D
 
D
T
 
T
V
 
I
F
 
F
-
 
C
A
 
A
L
 
I
A
 
P
D
 
T
P
 
D
A
 
A
D
 
D
Q
 
R
Q
 
E
A
 
A
I
 
I
E
 
A
D
 
A
S
 
S
I
 
I
L
 
H
K
 
D
M
 
V
V
 
V
E
 
K
Q
 
E
V
 
V
N
 
Q
S
 
T
Y
 
Y
V
 
V
P
 
P
G
 
G
Y
 
Y
R
 
R
I
 
L
K
 
L
Q
 
N
K
 
E
V
 
P
Q
 
Q
F
 
F
D
 
D
L
 
E
F
 
-
D
 
-
E
 
-
A
 
-
N
 
-
A
 
-
L
 
-
N
 
-
I
 
-
P
 
P
G
 
S
I
 
I
G
 
N
K
 
S
K
 
G
S
 
G
G
 
Q
L
 
A
K
 
L
V
 
V
S
 
T
V
 
T
F
 
F
L
 
V
E
 
E
V
 
V
E
 
E
G
 
G
A
 
A
A
 
G
H
 
D
Y
 
Y
L
 
L
P
 
P
A
 
P
Y
 
Y
A
 
A
G
 
G
N
 
N
L
 
L
D
 
D
I
 
I
M
 
M
T
 
T
S
 
A
A
 
A
A
 
A
L
 
T
A
 
K
C
 
V
A
 
G
D
 
E
R
 
E
M
 
I
A
 
A
Q
 
K
T
 
E
Q
 
T
L
 
L

4lrsB Crystal and solution structures of the bifunctional enzyme (aldolase/aldehyde dehydrogenase) from thermomonospora curvata, reveal a cofactor-binding domain motion during NAD+ and coa accommodation whithin the shared cofactor-binding site
55% identity, 96% coverage: 5:306/314 of query aligns to 2:292/294 of 4lrsB

query
sites
4lrsB
K
 
K
V
 
A
K
 
V
V
 
A
A
 
A
I
 
I
I
 
V
G
|
G
S
x
P
G
|
G
N
|
N
I
|
I
G
 
G
T
 
T
D
 
D
L
 
L
M
 
L
I
 
I
K
 
K
V
 
-
L
 
L
R
 
Q
N
 
R
A
 
S
K
 
E
H
 
H
L
 
I
E
 
E
M
 
V
G
 
R
A
 
Y
F
 
M
V
 
V
G
 
G
I
x
V
D
 
D
P
 
P
A
 
A
S
 
S
D
 
E
G
 
G
L
 
L
E
 
A
R
 
R
A
 
A
R
 
R
R
 
K
L
 
L
N
 
G
V
 
V
P
 
E
V
 
A
T
 
S
A
 
A
E
 
E
G
 
G
I
 
V
D
 
D
G
 
W
L
 
L
L
 
L
K
 
E
M
 
Q
P
 
D
E
 
E
F
 
L
A
 
P
D
 
D
I
 
L
R
 
-
I
 
-
A
 
V
F
 
F
D
 
E
A
|
A
T
|
T
S
 
S
A
 
A
G
 
K
A
 
A
H
 
H
A
 
L
H
 
A
H
 
N
N
 
A
A
 
P
L
 
R
L
 
Y
Q
 
A
Q
 
E
H
 
A
G
 
G
V
 
I
R
 
T
V
 
A
I
 
I
D
 
D
L
|
L
T
|
T
P
 
P
A
 
A
A
 
A
I
 
V
G
 
G
P
 
P
Y
 
L
V
 
V
I
 
C
P
 
P
A
 
P
I
 
V
N
 
N
L
 
L
D
 
T
E
 
E
Q
 
H
L
 
L
G
 
D
A
 
A
S
 
P
N
 
N
I
 
V
N
 
N
M
 
M
V
 
I
T
 
T
C
|
C
G
 
G
G
 
G
Q
 
Q
A
 
A
T
 
T
I
 
I
P
 
P
V
 
I
V
 
V
A
 
H
A
 
A
I
 
V
S
 
S
R
 
R
V
 
V
T
 
V
K
 
P
V
 
V
H
 
A
Y
 
Y
A
 
A
E
 
E
I
 
I
V
 
V
A
 
A
S
 
A
I
 
I
S
 
A
S
 
S
K
 
R
S
 
S
A
 
A
G
|
G
P
|
P
G
|
G
T
|
T
R
 
R
A
 
A
N
|
N
I
 
I
D
 
D
E
 
E
F
 
F
T
 
T
E
 
E
T
 
T
T
 
T
S
 
A
R
 
A
A
 
A
I
 
I
E
 
E
V
 
Q
L
 
V
G
 
G
G
 
G
A
 
A
T
 
A
R
 
R
G
 
G
K
 
K
A
 
A
I
 
I
I
 
I
V
 
I
L
 
L
N
 
N
P
 
P
A
 
V
D
 
E
P
 
P
P
 
P
L
 
M
I
 
I
M
 
M
R
 
R
D
 
D
T
 
T
V
 
V
F
 
Y
A
 
C
L
 
A
A
 
I
D
 
P
P
 
P
-
 
D
A
 
A
D
 
D
Q
 
T
Q
 
D
A
 
A
I
 
I
E
 
T
D
 
A
S
 
S
I
 
I
L
 
E
K
 
E
M
 
M
V
 
V
E
 
A
Q
 
E
V
 
V
N
 
A
S
 
R
Y
 
Y
V
 
V
P
 
P
G
 
G
Y
 
Y
R
 
T
I
 
L
K
 
R
Q
 
T
K
 
E
V
 
P
Q
 
Q
F
 
Y
D
 
D
L
 
Q
F
 
-
D
 
-
E
 
-
A
 
-
N
 
-
A
 
-
L
 
-
N
 
-
I
 
-
P
 
P
G
 
R
I
 
D
G
 
I
K
 
W
K
 
K
S
 
G
G
 
M
L
 
A
K
 
R
V
 
V
S
 
A
V
 
V
F
 
F
L
 
L
E
 
E
V
 
V
E
 
R
G
 
G
A
 
N
A
 
G
H
 
D
Y
 
Y
L
 
L
P
 
P
A
 
P
Y
 
W
A
 
A
G
 
G
N
|
N
L
|
L
D
 
D
I
 
I
M
|
M
T
 
T
S
 
A
A
 
A
A
 
A
L
 
A
A
 
R
C
 
V
A
 
G
D
 
E
R
 
L
M
 
L
A
 
A
Q
 
Q

4lrtB Crystal and solution structures of the bifunctional enzyme (aldolase/aldehyde dehydrogenase) from thermomonospora curvata, reveal a cofactor-binding domain motion during NAD+ and coa accommodation whithin the shared cofactor-binding site
55% identity, 96% coverage: 5:306/314 of query aligns to 4:294/295 of 4lrtB

query
sites
4lrtB
K
 
K
V
 
A
K
 
V
V
 
A
A
 
A
I
 
I
I
 
V
G
|
G
S
x
P
G
|
G
N
|
N
I
|
I
G
 
G
T
 
T
D
 
D
L
 
L
M
 
L
I
 
I
K
 
K
V
 
-
L
 
L
R
 
Q
N
 
R
A
 
S
K
 
E
H
 
H
L
 
I
E
 
E
M
 
V
G
 
R
A
 
Y
F
 
M
V
 
V
G
|
G
I
x
V
D
 
D
P
 
P
A
 
A
S
|
S
D
 
E
G
 
G
L
 
L
E
 
A
R
 
R
A
 
A
R
 
R
R
 
K
L
 
L
N
 
G
V
 
V
P
 
E
V
 
A
T
 
S
A
 
A
E
 
E
G
 
G
I
 
V
D
 
D
G
 
W
L
 
L
L
 
L
K
 
E
M
 
Q
P
 
D
E
 
E
F
 
L
A
 
P
D
 
D
I
 
L
R
 
-
I
 
-
A
 
V
F
 
F
D
 
E
A
|
A
T
|
T
S
 
S
A
 
A
G
 
K
A
 
A
H
 
H
A
 
L
H
 
A
H
 
N
N
 
A
A
 
P
L
 
R
L
 
Y
Q
 
A
Q
 
E
H
 
A
G
 
G
V
 
I
R
 
T
V
 
A
I
 
I
D
 
D
L
 
L
T
 
T
P
 
P
A
 
A
A
 
A
I
 
V
G
 
G
P
 
P
Y
 
L
V
 
V
I
 
C
P
 
P
A
 
P
I
 
V
N
 
N
L
 
L
D
 
T
E
 
E
Q
 
H
L
 
L
G
 
D
A
 
A
S
 
P
N
 
N
I
 
V
N
 
N
M
 
M
V
 
I
T
 
T
C
|
C
G
 
G
G
 
G
Q
 
Q
A
 
A
T
 
T
I
 
I
P
 
P
V
 
I
V
 
V
A
 
H
A
 
A
I
 
V
S
 
S
R
 
R
V
 
V
T
 
V
K
 
P
V
 
V
H
 
A
Y
 
Y
A
 
A
E
 
E
I
 
I
V
 
V
A
 
A
S
 
A
I
 
I
S
 
A
S
 
S
K
 
R
S
 
S
A
 
A
G
 
G
P
 
P
G
 
G
T
|
T
R
 
R
A
 
A
N
 
N
I
 
I
D
 
D
E
 
E
F
 
F
T
 
T
E
 
E
T
 
T
T
 
T
S
 
A
R
 
A
A
 
A
I
 
I
E
 
E
V
 
Q
L
 
V
G
 
G
G
 
G
A
 
A
T
 
A
R
 
R
G
 
G
K
 
K
A
 
A
I
 
I
I
 
I
V
 
I
L
 
L
N
 
N
P
 
P
A
 
V
D
 
E
P
 
P
P
 
P
L
 
M
I
 
I
M
 
M
R
 
R
D
 
D
T
 
T
V
 
V
F
 
Y
A
 
C
L
 
A
A
 
I
D
 
P
P
 
P
-
 
D
A
 
A
D
 
D
Q
 
T
Q
 
D
A
 
A
I
 
I
E
 
T
D
 
A
S
 
S
I
 
I
L
 
E
K
 
E
M
 
M
V
 
V
E
 
A
Q
 
E
V
 
V
N
 
A
S
 
R
Y
 
Y
V
 
V
P
 
P
G
 
G
Y
 
Y
R
 
T
I
 
L
K
 
R
Q
 
T
K
 
E
V
 
P
Q
 
Q
F
 
Y
D
 
D
L
 
Q
F
 
-
D
 
-
E
 
-
A
 
-
N
 
-
A
 
-
L
 
-
N
 
-
I
 
-
P
 
P
G
 
R
I
 
D
G
 
I
K
 
W
K
 
K
S
 
G
G
 
M
L
 
A
K
 
R
V
 
V
S
 
A
V
 
V
F
 
F
L
 
L
E
 
E
V
 
V
E
 
R
G
 
G
A
 
N
A
 
G
H
 
D
Y
 
Y
L
 
L
P
 
P
A
 
P
Y
 
W
A
 
A
G
 
G
N
|
N
L
|
L
D
 
D
I
 
I
M
 
M
T
 
T
S
 
A
A
 
A
A
 
A
L
 
A
A
 
R
C
 
V
A
 
G
D
 
E
R
 
L
M
 
L
A
 
A
Q
 
Q

Q79AF6 Acetaldehyde dehydrogenase 4; Acetaldehyde dehydrogenase [acetylating] 4; Propanal dehydrogenase (CoA-propanoylating); EC 1.2.1.10; EC 1.2.1.87 from Paraburkholderia xenovorans (strain LB400) (see 2 papers)
54% identity, 98% coverage: 3:310/314 of query aligns to 2:294/304 of Q79AF6

query
sites
Q79AF6
N
 
T
N
 
K
K
 
K
V
 
I
K
 
K
V
 
C
A
 
A
I
 
L
I
 
I
G
 
G
S
 
P
G
 
G
N
 
N
I
 
I
G
 
G
T
 
T
D
 
D
L
 
L
M
 
L
I
 
A
K
 
K
V
 
-
L
 
L
R
 
Q
N
 
R
A
 
S
K
 
P
H
 
V
L
 
L
E
 
E
M
 
P
G
 
I
A
 
W
F
 
M
V
 
V
G
 
G
I
 
I
D
 
D
P
 
P
A
 
E
S
 
S
D
 
D
G
 
G
L
 
L
E
 
K
R
 
R
A
 
A
R
 
R
R
 
E
L
 
M
N
 
G
V
 
I
P
 
K
V
 
T
T
 
T
A
 
A
E
 
D
G
 
G
I
 
V
D
 
D
G
 
G
L
 
L
L
 
I
K
 
P
M
 
H
P
 
M
E
 
Q
F
 
A
A
 
D
D
 
G
I
 
V
R
 
Q
I
 
I
A
 
V
F
 
F
D
 
D
A
 
A
T
 
T
S
 
S
A
 
A
G
 
Y
A
 
V
H
 
H
A
 
A
H
 
D
H
 
N
N
 
S
A
 
R
L
 
K
L
 
V
Q
 
N
Q
 
A
H
 
L
G
 
G
V
 
A
R
 
L
V
 
M
I
 
I
D
 
D
L
 
L
T
 
T
P
 
P
A
 
A
A
 
A
I
 
I
G
 
G
P
 
P
Y
 
F
V
 
C
I
 
V
P
 
P
A
 
T
I
 
V
N
 
N
L
 
L
D
 
K
E
 
E
Q
 
H
L
 
V
G
 
G
A
 
K
S
 
G
-
 
E
-
 
M
N
 
N
I
 
V
N
 
N
M
 
M
V
 
V
T
 
T
C
|
C
G
 
G
G
 
G
Q
 
Q
A
 
A
T
 
T
I
 
I
P
 
P
V
 
M
V
 
V
A
 
A
A
 
A
I
 
V
S
 
S
R
 
R
V
 
V
T
 
Q
K
 
P
V
 
V
H
 
A
Y
 
Y
A
 
G
E
 
E
I
 
I
V
 
V
A
 
A
S
 
T
I
 
V
S
 
S
S
 
S
K
 
K
S
 
S
A
 
A
G
 
G
P
 
P
G
 
G
T
 
T
R
 
R
A
 
K
N
|
N
I
|
I
D
 
D
E
 
E
F
 
F
T
 
T
E
 
R
T
 
T
T
 
T
S
 
A
R
 
G
A
 
A
I
 
V
E
 
E
V
 
K
L
 
V
G
 
G
G
 
G
A
 
A
T
 
K
R
 
K
G
 
G
K
 
K
A
 
A
I
 
I
I
|
I
V
 
I
L
 
L
N
 
N
P
 
P
A
 
A
D
 
E
P
 
P
P
 
P
L
 
L
I
 
I
M
 
M
R
 
R
D
|
D
T
 
T
V
 
V
F
 
H
A
 
C
L
 
L
A
 
L
D
 
E
P
 
S
A
 
E
-
 
P
D
 
D
Q
 
Q
Q
 
A
A
 
K
I
 
I
E
 
T
D
 
E
S
 
S
I
 
I
L
 
H
K
 
A
M
 
M
V
 
I
E
 
K
Q
 
E
V
 
V
N
 
Q
S
 
K
Y
 
Y
V
 
V
P
 
P
G
 
G
Y
 
Y
R
 
K
I
 
L
K
 
V
Q
 
N
K
 
G
V
 
P
Q
 
V
F
 
F
D
 
D
L
 
-
F
 
-
D
 
-
E
 
-
A
 
-
N
 
-
A
 
-
L
 
-
N
 
-
I
 
-
P
 
-
G
 
-
I
 
-
G
 
-
K
 
-
K
 
-
S
 
-
G
 
G
L
 
L
K
 
R
V
 
V
S
 
S
V
 
V
F
 
Y
L
 
L
E
 
E
V
 
V
E
 
E
G
 
G
A
 
L
A
 
G
H
 
D
Y
 
Y
L
 
L
P
 
P
A
 
K
Y
 
Y
A
 
A
G
 
G
N
 
N
L
 
L
D
 
D
I
 
I
M
 
M
T
 
T
S
 
A
A
 
A
A
 
A
L
 
A
A
 
R
C
 
T
A
 
A
D
 
E
R
 
M
M
 
F
A
 
A
Q
 
E
T
 
E
Q
 
I
L
 
L
A
 
A

Query Sequence

>WP_050465872.1 NCBI__GCF_001189915.1:WP_050465872.1
MSNNKVKVAIIGSGNIGTDLMIKVLRNAKHLEMGAFVGIDPASDGLERARRLNVPVTAEG
IDGLLKMPEFADIRIAFDATSAGAHAHHNALLQQHGVRVIDLTPAAIGPYVIPAINLDEQ
LGASNINMVTCGGQATIPVVAAISRVTKVHYAEIVASISSKSAGPGTRANIDEFTETTSR
AIEVLGGATRGKAIIVLNPADPPLIMRDTVFALADPADQQAIEDSILKMVEQVNSYVPGY
RIKQKVQFDLFDEANALNIPGIGKKSGLKVSVFLEVEGAAHYLPAYAGNLDIMTSAALAC
ADRMAQTQLAAVAA

Or try a new SitesBLAST search

SitesBLAST's Database

SitesBLAST's database includes (1) SwissProt entries with experimentally-supported functional features; and (2) protein structures with bound ligands, from the BioLip database.

by Morgan Price, Arkin group
Lawrence Berkeley National Laboratory